ENZIM PEPSIN

PENDAHULUAN

Latar belakang

Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut bereaksi. Enzim bersifat khas (spesifik kerjanya) dan aktivitasnya dapat diatur. Enzim adalah biokatalisator yang banyak digunakan pada berbagai bidang industri produk pertanian, kimia, dan medis. Enzim memiliki sifat-sifat spesifik yang menguntungkan yaitu efisien, selektif, predictable, proses reaksi tanpa produk samping, dan ramah lingkungan.

Enzim diklasifikasikan berdasarkan katalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalennya yaitu, lipase untuk mengatalisis hidrolisis lemak, amilase untuk menghidrolisis amilum, dan protease untuk mengatalisis hidrolisis protein. Dan berdasarkan enzim men.IUB ada rnzim oksidoreduksi, transferase, hidrolase, ligase, dan isomerase.

Pepsin merupakan enzim yang termasuk kedalam klasifikasi sebagai enzim protease yang mengatalisis hidrolisis protein. Tubuh menyerap nutrisi dari makanan setelah enzim pencernaan memecah makromolekul. Pemecahan makanan dimulai di mulut dan berakhir di usus kecil. Memahami enzim pencernaan akan memberikan informasi mengenai pentingnya nutrisi serta bagaimana tubuh bekerja untuk menyerap nutrisi makanan seperti lemak, karbohidrat, dan protein

Pepsin ditemukan dalam perut dan merupakan salah satu enzim pencernaan utama. Pepsin adalah enzim pencernaan yang dilepaskan dalam perut sebagai pepsinogen. Asam klorida merangsang pelepasan pepsinogen. Ketika pepsinogen terkena asam klorida dalam lambung, pepsinogen berubah menjadi pepsin. Pepsin berfungsi memecah protein makanan menjadi peptida. Pepsin bekerja sebagai katalis yang mempercepat reaksi biokimia dalam   proses pencernaan protein. Fungsi utama pepsin adalah untuk memecah protein yang ditemukan dalam berbagai makanan seperti daging dan telur menjadi fragmen yang lebih kecil (polipeptida). Namun, protein harus dicerna kembali agar bisa diserap tubuh. Proses pencernaan lebih lanjut polipeptida terjadi di usus dengan bantuan enzim pencernaan lain.

Pepsin ditemukan pada tahun 1836 oleh Theodor Schwann. Pada tahun 1929, pepsin berhasil dikristalkan oleh seorang ilmuwan bernama John Northrop. Peneliti John N. Mills dan Jordan Tang menggambarkan pepsin sebagai “enzim yang mengandung 327 residu asam amino dalam rantai polipeptida tunggal. Pepsin mengandung 21 asam amino yang berbeda, dengan total 327 molekul asam amino yang tersusun bersama-sama untuk membentuk protein.

PEMBAHASAN

A. Nama sistematika enzim pepsin

Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama substrat di mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Misal : selulase, dehidrogenase, urease, dan lain-lain. Tetapi pedoman pemberian nama tersebut diatas tidak selalu digunakann. Hal ini disebabkan nama tersebut digunakan sebelum pedoman pemberian nama diterima dan nama tersebut sudah umum digunakan. Misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain.

Enzim Proteolitik, mengakatalisa hidrolisa dari protein dan derivat-derivatnya yang semula diklasifikasikan sebagai protease dan peptidase. Enzim-enzim tumbuhan di sini dapat dipersamakan dengan enzim pencernaan pada mamalia, seperti pepsin, tripsin, dan erepsin. Pepsin mengkatalisa hidrolisa protein menjadi polipeptida pada pH 2-5. Tripsin mengkatalisa hidrolisa protein menjadi polipeptida, dipeptida dan beberapa asam amino pada pH 7-8. Pepsin  mengkatalisa hidrolisa protein menjadi asam amino pada pH 7-8.

Sekarang nama-nama tersebut telah digantikan dengan Endopeptidase untuk protease dan Exopeptidase untuk peptidase. Endopeptidase bertanggung jawab untuk hidrolisa ikatan peptida dalam rantai protein dan menguraikan hingga molekul-molekul yang lebih kecil. Macam-macam endopeptidase (pepsin dan tripsin) menunjukkan kekhususan yang ada hubungannya dengan struktur dari asam amino yang berdekatan dengan ikatan peptida.

Terdapat tiga exopeptidase yaitu: karboxipeptidase, aminopeptidase, dan dipeptidase. Ketiga-tiganya membentuk enzim yang dulu dikenal dengan erepsin. Karboxipeptidase dan aminopeptidase memutuskan polipeptida. Karboxipeptidase mempunyai kekhususan memutuskan ikatan peptida yang menghubungkan asam amino terminal bergugusan karboxil bebas. Aminopeptidase juga khusus untuk asam amino terminal tetapi mereka harus memiliki gugus amino bebas.

B. Sumber  Enzim

Enzim pepsin dihasilkan oleh kelenjar di lambung berupa pepsinogen . Selanjutnya pepsinogen bereaksi dengan asam lambung menjadi pepsin . Cara kerja enzim pepsin yaitu : Enzim pepsin memecah molekul protein yang kompleks menjadi molekul yang lebih sederhana yaitu pepton . Molekul pepton perlu dipecah lagi agar dapat diangkut oleh darah.

Mills dan Tang mendaftar 21 asam amino yang membentuk pepsin: lisin, histidin, arginin, asam aspartat, asparagin, treonin, serin, phosphoserine, asam glutamat, glutamin, prolin, glisin, alanin, setengah-sistin, valin, metionin, isoleusin, leusin, tirosin, fenilalanin, dan triptofan.

 Pepsin ini bisa berasal dari sapi dan babi. Terkadang pepsin digunakan untuk pengganti renin dalam produksi keju atau pengolahan protein kedelai. Karena itu waspadai selalu, bila terdapat kandungan pepsin dalam bahan makanan. Umumnya pepsin babi lebih mudah didapat, karena produksi pepsin sapi sangat terbatas jumlahnya.

C. Mekanisme Reaksi

Pepsinogen merupakan pepsin yang belum aktif dan terbentuk dalam sel-sel selaput lendir lambung. Pepsinogen harus diaktifkan dengan cara diubah menjadi pepsin dengan cara autokatalisis dengan bantuan asam klorida dalam lambung. Asam klorida mengkonversi pepsinogen menjadi pepsin yang digunakan untuk memecah protein menjadi peptida.

Pepsin merupakan enzim pencernaan pada lambung yang berfungsi memecah protein menjadi partikel yang lebih kecil. Produksi pepsinogen dirangsang oleh hormon gastrin. Agar tetap aman, lambung dilindungi oleh lendir sehingga tetap aman dalam kondisi asam dan tidak ikut ‘dicerna’ oleh pepsin. Profesor Biologi Michael Gregorius dari SUNY menjelaskan bahwa pepsin menyebabkan luka pada dinding lambung ketika lambung berhenti mensekresi lendir.

Proses Konversi

Pepsinogen disekresikan oleh sel-sel pada kelenjar lambung. Konversi pepsinogen menjadi pepsin merupakan proses yang relatif panjang. Agar konversi dapat terjadi, pH lambung harus berada di bawah 4,5. Kondisi yang sangat asam menyebabkan sejumlah perubahan dalam struktur ikatan pepsinogen sehingga akhirnya terbentuk enzim pepsin.

Langkah dalam Proses Konversi

Sejumlah langkah berlangsung selama proses konversi. Awalnya, pepsinogen diinkubasi dengan inhibitor kuat yang disebut pepstatin pada pH 2,5. Inhibitor ini memiliki berat molekul rendah. Protein pertama yang dihasilkan pada aktivasi kemudian terjebak dalam sebuah kompleks tidak aktif.

Pemisahan Ikatan

Konversi pepsinogen menjadi pepsin melibatkan serangkaian pembelahan ikatan yang mengakibatkan penghilangan prosegment atau satu bagian dari asam amino di salah satu ujung molekul protein.

Pepsin adalah enzim pencernaan yang sangat penting dalam  lambung kebanyakan mamalia termasuk manusia. Pepsin memastikan keseimbangan dan regulasi pencernaan normal protein dalam tubuh. Selama pencernaan, protein yang telah dicerna lantas menjadi energi bagi tubuh.

D. Aplikasi dalam Bidang Pangan

No	Nama Produk	Fungsi pepsin	Aplikasi	Produsen penghasil
1	Tepung rennet	Bahan tambahan pada produk keju	Pada berbagai macam jenis keju	Produesen keju
2	Keju	Membantu proses koagulasi pada susu	Keju	Keju Alam Sari
3	Kecap kedelai	Mempercepat pemecahan protein	Ditambahkan dalm konsentrasi tertentu pada pembuatan kecap	Produsen kecap
4	Tepung ikan tembang	Mempelajari reaksi enzimatis melalui reaksi hidrolisis dengan enzim pepsin	Diberikan perlakuan pada ikan tembang	Produsen keju
5	Pepsin tuna	Mengganti rennet pada produk keju	Dibuat endapan enzim dari lambung ikan tersebut sehingga menghasilkan pepsin	Produsen keju